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從表6 可以看出,低溫等離子+蛋白酶+TG 酶聯(lián)合改性與低溫等離子+蛋白酶改性(表3)相比,氈縮率由3.40%降至2.30%,脹破強度由0.234 MPa 增至0.255MPa.這是TG 酶可催化羊毛纖維蛋白質(zhì)分子內(nèi)的交聯(lián)以及蛋白質(zhì)和氨基酸之間的連接,加強羊毛纖維蛋白質(zhì)分子間的交聯(lián)作用,從而使羊毛蛋白酶水解損傷得到修復(fù)的緣故.
2.5 不同條件處理后羊毛的DTA 分析
選擇洗毛布,對低溫等離子、蛋白酶和TG 酶處理的布樣進行DTA 熱性能分析,結(jié)果如圖1 所示.
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從圖1 可以看出,羊毛熱降解主要分為:(1)吸熱脫水過程;(2)α螺旋結(jié)構(gòu)蛋白熔化過程.隨著溫度的升高,在244 ℃左右有一個吸熱峰,這是羊毛α螺旋結(jié)構(gòu)蛋白的熔化溫度;(3)高溫裂解過程.隨著溫度繼續(xù)升高,羊毛表層的交聯(lián)鍵(如二硫鍵、肽鍵)裂解產(chǎn)生一個吸熱峰,對應(yīng)的是羊毛的熱分解溫度.[11]低溫等離子或生物酶改性羊毛的α螺旋結(jié)構(gòu)蛋白的熔化溫度在244.3~244.8 ℃基本不變.羊毛經(jīng)低溫等離子和蛋白酶處理后的裂解溫度稍下降,由洗毛布的324.7 ℃降低為321.7 ℃和318.7 ℃,原因是低溫等離子處理破壞了羊毛蛋白的二硫鍵,蛋白酶催化水解了羊毛蛋白的酰胺鍵,使羊毛蛋白的熱穩(wěn)定性稍下降.經(jīng)TG 酶整理后的羊毛裂解溫度提高,分別由洗毛布的324.7 ℃增至331.7 ℃和332.2 ℃,這說明在TG 酶催化羊毛蛋白的Gln(谷氨酰胺,Glutamine)殘基和Lys(賴氨酸,Lysine)殘基之間的交聯(lián)反應(yīng)時,形成了羊毛蛋白分子內(nèi)和分子間ε-(γ-谷氨酰基)賴氨酸肽鍵和異肽鍵,從而羊毛纖維的熱穩(wěn)定性能也明顯提高.
3 結(jié)論
(1)與洗毛布相比,低溫等離子改性(A)使羊毛針織物的氈縮率下降、脹破強度提高、潤濕性提高.與A 相比,低溫等離子+蛋白酶改性使羊毛針織物的氈縮率有明顯下降、脹破強度下降、潤濕性下降.與A 相比,低溫等離子+TG 酶改性使羊毛針織物的氈縮率降低、脹破強度提高、潤濕性下降.與低溫等離子+蛋白酶改性相比,低溫等離子+蛋白酶+TG 酶改性不僅使羊毛針織物的氈縮率下降明顯,而且脹破強度損傷降低,潤濕性也下降.
(2)DTA 分析表明:低溫等離子處理和蛋白酶、TG酶處理對羊毛α螺旋結(jié)構(gòu)蛋白無影響;羊毛經(jīng)低溫等離子和蛋白酶處理后的裂解溫度稍下降;TG 酶催化羊毛蛋白中谷氨酰胺殘基和賴氨酸殘基之間的交聯(lián)反應(yīng),熱降解溫度增加,羊毛蛋白的熱穩(wěn)定性明顯提高.
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