2酶的作用原理
酶是活細胞所產生的生物催化劑，生物體內的新陳代謝是在酶的參與下發生化學變化的，沒有酶就沒有生物的新陳代謝，也就沒有生命活動。現在從生物界發現的酶已超過2500多種，工業上大量生產的酶有數十種。
2.1酶蛋白的結構
酶蛋白具有一般蛋白質的物理化學性質，由20種天然氨基酸構成的生物大分子化合物，是由氨基酸以肽健(酰胺健)聚合成的肽鏈，一個蛋白質分子可能由一條肽鏈構成，也可能由幾條肽鏈構成。在蛋白質肽鏈上的氨基酸殘基按嚴格確定的順序排列，它的側鏈可以是各種天然氨基酸，不是單一氨基酸殘基的重復。
酶蛋白是球蛋白，具有一級、二級、三級甚至四級結構：一級結構，是指線性排列順序的蛋白質；二級結構，是指肽鏈出現α-螺旋結構和β-折疊結構的形式，這是因為肽鍵上氫原子與另一肽鍵上的氧原子形成氫鍵所致；三級結構，是指蛋白質的肽鏈按嚴格的立體結構盤曲折疊，而成為完整的一個分子；四級結構，是指幾條肽鏈組成的酶分子以非共價鍵結合的方式、按一定形式相互結合而成為完整的分子，其中每條完整的肽鏈稱之為亞基。酶單百可以以一種亞基構成，也可以由幾種亞基構成，亞基的數目位2~60個，四級結構具有催化活性。
酶分子這種精細和復雜的結構決定了酶的一些獨特的性質，使它具有極高的催化效率和高度的專一性，它極易受外界環境的影響，如溫度、pH、重金屬離子的作用，改變酶蛋白的立體構型，使之變形或破壞，從而使酶喪失活力。新穎的酶制劑通過DNA編排順序的改變，使酶的結構不易受外界環境的影響而變形，保持良好的活性中心。
2.2酶蛋白的活性中心
酶蛋白與一般蛋白質的不同之處在于酶蛋白具有活性中心。酶蛋白的活性中心是與底物發生催化作用的部位，由酶蛋白的立體構型所決定，一般是三級結構及四級結構才具有活性中心。若這種結構被破壞，活性中心也就破壞，酶就失去活性，這就是當環境變化時，酶喪失活性的原因。
整個酶蛋白，包括活性中心和非活性中心部分，都對酶的整體結構起著維持作用，決定了酶的親水性強弱、整個分子的電性和電荷分布，以及活性中心周圍的環境，如Ph、溫度等等，這就決定了酶使用的最佳工藝條件。因此，改變酶蛋白中氨基酸或其排列順序，就會改變酶的活性中心及其性質和效能。由于探索了其內在關系，便能人為地對酶進行改性，以滿足工藝的需要。這便是新穎酶制劑所以能飛速發展的原因。
酶蛋白的活性中心是決定酶催化反應專一性的根本原因。酶催化反應的專一性實際上包括兩方面內容：⑴與底物結合的專一性，決定酶的催化作用專一性；⑵對底物催化的專一性，分別由結合與催化部位組成構成活性中心，決定催化活力和催化專一性。
如前所述，酶的活性中心是由肽鏈中的某些氨基酸基團組成，催化部位的氨基酸數目一般只有2～3個，而結合部位的氨基酸數目要多一些，甚至處于不同的肽鏈上。
2.3酶催化作用機理
酶是催化劑，在催化反應過程中，酶并不消耗，而是在催化過程中，酶和底物生成絡合物，在反應完成后，恢復到原來的酶。酶活性中心的結合部位首先決定了酶催化作用的專一性。因此，有人將它比喻為鎖和鑰匙的關系，提出了“鎖和鑰匙”模型，指出，酶蛋白的活性部位與底物的形狀和大小完全適合時，才能發生催化反應，否則不會發生催化反應，但這模式過于機械化，因酶和底物都不可能是剛性的。試驗證明在反應過程中酶和底物分子的結構在一定程度上會發生改變以適應其相互結合，只要形成三點結合就可以發生催化反應，但其催化機理至今不能用單一的機理解釋，有的使底物中某一鍵發生水解斷裂，例如酯的水解，先形成酰中間產物，最后再形成酸，有的催化分解是發生雙鍵的裂解，有的是酶分子使底物氧化或還原，它作為電子的供體或受體。因此，催化機理隨酶分子與底物分子的不同而不同，即使同一底物也因使用酶制劑不同而反應機理各異。所以提出了誘導契合學說，且得到了X光衍射證明。在一個合適形狀的底物存在時，酶分子活性中心中的催化基團A和B排列在一起，在這種情況下便能發生催化反應，非底物分子雖能與C基團結合，但不能使A、B基團結合，發揮其催化反應，這樣的非底物便成了競爭性抑制劑。
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